Отдел организован в 1965 г.; его первым руководителем был проф. А.Б.Силаев, заведующие отделом в последующие годы – проф. С.М. Аваева (1968 – 1989 г.г.) и проф. А.А. Байков (с 1989 г. по настоящее время).

В структуру отдела входят научные группы кхн Т.И. Назаровой и дхн Г.А. Коршуновой. Основные сотрудники отдела: дхн, проф. С.М. Аваева и кхн С.А. Курилова.

Отдел ведет научные исследования по направлению "Структура, механизм, роль и биоинженерия гидролитических ферментов".

Участие в выполнении научно-исследовательских проектов (программ) и грантовая поддержка. Отдел сотрудничает с Институтом кристаллографии РАН, Центром биоинженерии РАН, Университетом г. Турку (Финляндия), Университетом г. Хельсинки (Финляндия). Гранты: ряд грантов РФФИ, Федеральной программы "Ведущие научные школы", фонд Фогарти (США), фонд Фольксваген (Германия).

Научные достижения отдела отмечены: Государственной премией СССР (С.М. Аваева), медалями ВДНХ, (А.А. Байков, С.М. Аваева, В.Н. Кашо), премией Всероссийского биохимичсского общества (С.М. Аваева).

Сотрудниками отдела получено 15 авторских свидетельств и патентов, в том числе 6 зарубежных. В отделе защищены 50 кандидатских и 3 докторские диссертации.

Основные научные достижения отдела. Определены пространственные структуры около 20 производных пирофосфатаз двух семейств. Предложена и обоснована модель катализа РРазой, ключевым элементом которого является генерируемый под действием ионов металла гидроксид-ион. Разработаны методы выделения мембранной пирофосфатазы митохондрий. Показано, что РРаза является представителем нового класса металлозависимых ферментов, требующих для катализа 3-4 иона металла на активный центр. Найден единственный до настоящего времени специфический ингибитор пирофосфат-зависимой протонной помпы – ааминометилендифосфонат. Получены и охарактеризованы мономерная, димерная и тримерная формы исходно гексамерной РРазы E. coli и установлена важность четвертичной структуры для организации активного центра фермента. Обнаружен центр связывания иона магния между субъединицами РРазы E. coli и показана его роль в стабилизации гексамерного фермента. Открыто новое эволюционное семейство растворимых Рраз. Получена в активной форме рекомбинантная мембранная Рраза. Разработаны аналитические методы определения фосфатов, пирофосфата, ионов металлов, а также методы иммуноферментного анализа и анализа на основе системы биотин-стрептавидин с ипользованием пирофосфатазы в качестве метки. Осуществлен синтез и проведено структурно-функциональное изучение серии нуклеоаминокислотных аналогов нейропептидов и найдены пептиды, обладающие высокой опиоидной селективностью в отношении ?- и ?-опиатных рецепторов, а также сильным анальгетическим действием. Синтезированы пептидные аналоги олигонуклеотидов, в которых сахарофосфатный остов полностью заменен на пептидную цепь. Синтезированы новые фотоактивируемые бифункциональные реагенты, содержащие карбен-генерирующую арил(трифторметил)диазириновую группу.

Основные научные публикации отдела:
1.    Baykov AA, Kasho VN, Avaeva SM. Inorganic pyrophosphatase as a label in het-erogeneous enzyme immunoassay. Anal Biochem. 1988; 171: 271-6.
2.    Cooperman BS, Baykov AA, Lahti R. Evolutionary conservation of the active site of soluble inorganic pyrophosphatase. TIBS. 1992; 17: 262-6.
3.    Kharkevich DA, Sumbatyan NV, Topin AN, Chichenkov ON, Zaitsev SV, Kor-shunova GA. Opioid ligands with extraordinary high ?-selectivity: dermorphin tetrapeptides containing thymine-modified alanine residues. FEBS Lett. 1994; 351: 308-10.
4.    Harutyunyan EH, Oganessyan VYu, Oganessyan NN, Avaeva SM, Nazarova TI, Vorobyeva NN, Kurilova SA, Huber R, Mather T. The crystal structure of holo in-organic pyrophosphatase from Escherichia coli at 1.9 A resolution. The mechanism of hydrolisis. Biochemistry. 1997; 36: 7754-60.
5.    Торin АN, Gritsenko ОМ, Brevnov MG, Gromova ES, Korshunova GA. Synthesis of a new photo-cross-linking nucleoside analogue, containing aryl(trifluoromethyl)diazirine group: application for EcoRII and Mval restriction-modification enzymes. Nucl& Nucl. 1998; 17: 1163-75.
6.    Baykov AA, Cooperman BS, Goldman A, Lahti R. Cytoplasmic inorganic pyro-phosphatase. Progr Mol Subcell Biol. 1999; 23: 127-50.
7.    Samygina VR, Popov AN, Rodina EV, Vorobjeva NN, Lamzin VS, Polyakov KM, Kurilova SA, Nazarova TI, Avaeva SM. The structures of Escherichia coli inor-ganic pyrophosphatase complexed with Ca2+ or CaPPi at atomic resolution and their mechanistic implications. J Mol Biol. 2002; 314: 633-45.
8.    Zyryanov AB, Pohjanjoki P, Kasho VN, Shestakov AS, Goldman A, Lahti R, Baykov AA. The electrophilic and leaving group phosphates in the catalytic mechanism of yeast pyrophosphatase. J Biol Chem. 2001; 276: 17629-34.

Основные публикации за последние годы:
1.    Pohjanjoki P, Fabrichniy IP, Kasho VN, Cooperman BS, Goldman A, Baykov AA, Lahti R. Probing essential water in yeast pyrophosphatase by directed mutagenesis and fluoride inhibition measurements. J Biol Chem. 2001; 276: 434-41.
2.    Heikinheimo P, Tuominen V, Ahonen A-K, Teplyakov A, Cooperman BS, Baykov AA, Lahti R, Goldman A. Towards a quantum-mechanical description of metal assisted phosphoryl transfer in pyrophosphatase. Proc Natl Acad Sci. USA. 2001; 98: 3121-6.
3.    Merckel MC, Fabrichniy IP, Salminen A, Kalkkinen N, Baykov AA, Lahti R, Goldman A. Crystal structure of Streptococcus mutans pyrophosphatase: a new fold for a new mechanism. Structure. 2001; 9: 289-97.
4.    Parfenyev AN, Salminen A, Halonen P, Hachimori A, Baykov AA, Lahti R. Qua-ternary structure and metal ion requirement of family II pyrophosphatases from Ba-cillus subtilis, Streptococcus gordonii, and Streptococcus mutans. J Biol Chem. 2001; 276: 24511-8.
5.    Агапкина ЮЮ, Агапкин ДВ, Загородников АВ, Алексеев ЯИ, Коршунова ГА, Готтих МБ. Синтез нового типа олигонуклеотидных производных, содержащих арил(трифторметил)диазирин, и их использование для фотоаффинной модификации белков и нуклеиновых кислот. Биоорг химия. 2002; 28: 324-31.
6.    Salminen A, Parfenyev AN, Salli K, Efimova IS, Magretova NN, Goldman A, Baykov AA, Lahti R. Modulation of dimer stability in yeast pyrophosphatase by mutations at the subunit interface and ligand binding to the active site. J Biol Chem. 2002; 277: 15465-71.
7.    Belogurov GA, Turkina MV, Penttinen A, Vanhatalo S, Baykov AA, Lahti R. H+-pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum: High-yield expression in Escherichia coli and identification of the Cys residues responsible for inactivation by mersalyl. J Biol Chem. 2002; 277: 22209-14.
8.    Halonen H, Baykov A, Lahti R, Cooperman BS. Single-turnover kinetics of Sac-charomyces cerevisiae inorganic pyrophosphatase. Biochemistry. 2002; 41: 12025-31.
9.    Zyryanov AB, Shestakov AS, Lahti R, Baykov AA. Mechanism by which metal co-factors control substrate specificity in pyrophosphatase. Biochem J. 2002; 367: 901-6.
10.    Вайнонен ЮП, Воробьева НН, Курилова СА, Назарова ТИ, Родина ЕВ, Аваева СМ. Активная димерная форма неорганической пирофосфатазы Escherichia coli. Биохимия. 2003; 68: 1488-93.
11.    Sitnik TS, Vainonen JP, Rodina EV, Nazarova TI, Kurilova SA, Vorobjeva NN, Avaeva SM. Effectory site in Escherichia coli inorganic pyrophosphatase is re-vealed upon mutation at the intertrimeric interface. IUBMB Life. 2003; 55: 37-41.

Сотрудниками отдела получено 15 авторских свидетельств и патентов, в том числе 6 зарубежных. В отделе защищены 48 кандидатских и 3 докторские диссертации.