Александр Валерьевич Богачев
Отдел организован в 2002 г.; с момента организации отдела
и до настоящего времени им руководит кбн А.В. Богачев.
В структуру отдела входят: научная группа А.В. Богачева, лаборатория
электронного транспорта (зав. – дбн, проф. А.А. Константинов), лаборатория
гемопротеидов (зав. – кфмн А.М. Арутюнян).и лаборатория программированной
смерти одноклеточных организмов (зав. – кбн Ф.Ф. Северин). Основные
сотрудники отдела: кбн Ю.В. Берцова, кбн Т.В. Выгодина, кбн В.Б. Борисов,
кбн С.А. Силецкий, кбн Л.В. Хитрина, кбн И.В. Калаидзидис; кбн Н.В. Ацаркина,
Р.А. Тило, А.А. Заспа, С.Б. Казимирчук.
Основные направления научных исследований. Изучение физиологических
и биохимических аспектов процессов энергообеспечения у различных анаэробных
прокариот, возможности функционирования непротонного сопряжения дыхания и
фосфорилирования и физиологического значения несопряженного дыхания. Изучение
переноса электронов и механизма трансформации энергии в электронтранспортных
цепях митохондрий и бактерий. Исследование роли митохондий в программированной
смерти микроорганизмов.
Участие в выполнении научно-исследовательских проектов (программ) и грантовая
поддержка. Совместные проекты с Кардиоцентром РАМН, Хельсинским Универси-тетом
(Финляндия), Иллинойским университетом (США). Гранты: ряд грантов РФФИ, грант
Медицинского института Ховарда Хьюза (США).
Основные научные достижения отдела. Исследованы первичные генераторы
и потребители натрий-движущей силы (Na+) у бактерий Vibrio alginolyticus,
V. harveyi, Klebsiella pneumoniae, Escherichia coli, Bacillus sp. FTU и Natronobacterium
pharaonis [Bogachev et al., 2001; 2002; Bertsova, Bogachev 2004]. Изучен механизм
транслокации натрия Na+-зависимой NADH: хинон оксидоредуктазой, а также исследуются
уникальные свойства дыхательной цепи Azotobacter vinelandii, позволяющие
ему активно понижать внутриклеточную концентрацию кислорода и предотвращать
инактивацию нитрогеназы [Bertsova et al., 1998; 2001]. Исследования последних
лет позволили установить, что каталитический цикл цитохромоксидазы состоит
из двух фаз – эуоксидазной (двухэлектронное восстановление кислорода до связанной
перекиси) и пероксидазной (две последовательные одноэлектронные стадии восстановления
связанной перекиси до воды) [Pecoraro et al., 2001]. Методом прямой электрометрии
разрешены и охарактеризованы индивидуальные стадии внутрибелкового переноса
заряда (электронов и протонов) в ходе пероксидазной фазы цитохромоксидазного
цикла [Siletsky et al., 1999]. С помощью направленного мутагенеза отдельных
аминокислот в составе входных протонных каналов цитохромоксидазы определена
их роль в ходе реакции восстановления кислорода в активном центре [Konstan-tinov
et al., 1997]. Предложена модель строения активного центра оксидазы bd типа
[Borisov et al., 2002]
Научные достижения отдела отмечены премиями "Молодые ученые России",
Евро-пейской академии, Всеросийского биохимического общества для молодых ученых.
Основные научные публикации отдела:
1. Bogachev AV, Murtasina RA, Skulachev VP. H+/e- stoichiometry for the
NADH dehydrogenase I and dimethyl sulfoxide reductase in anaerobically grown
Escherichia coli cells. J Bacteriol. 1996; 178: 6233-7.
2. Bogachev A.V., Murtasina R.A., Skulachev V.P. The Na+/e- stoichiometry
of the Na+-motive NADH:quinone oxidoreductase in Vibrio alginolyticus. FEBS
Lett. 1997; 409, 475-477.
3. Konstantinov AA, Siletsky S, Mitchell D, Kaulen A, Gennis RB. The roles
of the two proton input channels in cytochrome c oxidase from Rhodobacter
sphaeroides probed by the effects of site-directed mutations on time-resolved
electrogenic intra-protein proton transfer. Proc Natl Acad Sci USA. 1997;
94: 9085-90.
4. Vygodina T., Mitchell D., Pecoraro C., Gennis R. and Konstantinov A. The
mechanism of inhibition of electron transfer by aminoacid replacement K362M
in proton channel of Rhodobacter sphaeroides cytochrome c oxidase. Biochemistry,
1998, 37; 3053-3061
5. . Bertsova Y.V., Bogachev A.V., Skulachev V.P. Two NADH: ubiquinone
oxidoreductases of Azotobacter vinelandii and their role in the respiratory
protection. Biochim Biophys Acta. 1998; 1363: 125-33.
6. Azarkina N, Siletsky S, Borisov V, von Wachenfeldt C, Hederstedt L,
Konstantinov AA. A cytochrome bb'-type quinol oxidase in Bacillus subtilis
strain 168. J Biol Chem. 1999; 274: 32810-17.
7. Siletsky S, Kaulen AD, Konstantinov AA. Resolution of electrogenic
steps coupled to conversion of cytochrome c oxidase from the peroxy to the
ferryl-oxo state. Biochemistry. 1999; 38: 4853-61.
8. Vos MH, Borisov VB, Liebl U, Martin J-L, Konstantinov AA. Femtosecond
resolution of ligand-heme interactions in the high-affinity quinol oxidase
bd: A di-heme active site? Proc Natl Acad Sci USA. 2000; 97: 1554-9.
9. Borisov VB, Sedelnikova SE, Poole RK, Konstantinov AA. Interaction
of cytochrome bd with carbon monoxide at low and room temperatures. J Biol
Chem. 2001; 276: 22095-9.
10. Bertsova Y.V., Bogachev A.V., Skulachev V.P. Non-coupled NADH: ubiquinone
oxidoreductase of Azotobacter vinelandii is required for diazotrophic growth
at high oxygen concentrations. J. Bacteriol. 2001; 183: 6869-74.
11. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Barquera B., Verkhovsky M.I. Sodium-dependent
steps in the redox reactions of the Na+-motive NADH: quinone oxidoreductase
from Vibrio harveyi. Biochemistry 2001; 40: 7318-23.
12. Azarkina N, Konstantinov AA. Stimulation of menaquinone-dependent
electron transfer in the respiratory chain of Bacillus subtilis by membrane
energization. J Bacteriol. 2002; 184: 5339-47.
13. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Ruuge E.K., Wikström M., Verkhovsky M.I.
Kinetics of the spectral changes during reduction of the Na+-motive NADH:
quinone oxidoreductase from Vibrio harveyi. Biochim. Biophys. Acta 2002;
1556: 113-20.
14. Gasman S, Kalaidzidis Y, Zerial M. RhoD regulates endosome dynamics via
diaphanous-related formin and Src tyrosine kinase. Nature Cell Biol. 2003;
5: 195-204.
15. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Bloch D.A., Verkhovsky M.I. Thermodynamic
properties of the redox centers of Na+-translocating NADH:quinone oxidoreductase.
Biochemistry 2006; 45, 3421-3428.
16. Pozniakovsky, A.I., Knorre, D.A., Markova, O.V., Hyman, A.A., Skulachev,
V.P., Severin, F.F. Role of mitochondria in the pheromone- and amiodarone-induced
programmed death of yeast. J Cell Biol. 2005, 168:257-69.
17. Severin F., Habermann B., Huffaker T. Hyman T Stu2 promotes mitotic spindle
elongation in anaphase. J Cell Biol. 2001, 153; 435-442.
18. Severin F.F., Hyman A.A. Pheromone Induces Programmed Cell Death in S.
cerevisiae. Curr Biol. 2002, 12; R233-235.
19. Severin F., Hyman A., Piatti S. J Cell Biol. 2001, 155; 711-718. Correct
spindle elongation at the metaphase/anaphase transition is an APC-dependent
event in budding yeast.
20. Severin F.F., Sorger P.K., Hyman A.A Nature, 1997, 388; 888-891. Kinetochores
distinguish GTP from GDP forms of the microtubule lattice.
Основные публикации за последние 3 года:
1. Bertsova Y.V., Bogachev AV. The origin of the sodium-dependent NADH
oxidation by the respiratory chain of Klebsiella pneumoniae. FEBS Lett. 2004;
563: 207-12.
2. Bertsova Y.V., Popov V.N., Bogachev A.V. NADH oxidation by mitochondria
from the thermogenic plant Arum orientale. Biochemistry (Moscow) 2004; 69,
580-584.
3. Bogachev A.V., Verkhovsky M. I. (2005) Na+-translocating NADH:quinone
oxidoreductase: progress achieved and prospects of investigations. Biochemistry
(Moscow) 70; 143-149.
4. Bogachev A.V., Bertsova Y.V., Bloch D.A., Verkhovsky M.I. Thermodynamic
properties of the redox centers of Na+-translocating NADH:quinone oxidoreductase.
Biochemistry 2006; 45, 3421-3428.
5. Tomson FL, Morgan J, Guoping G, Barquera B, Vygodina TV, Gennis RB.
Substitutions for glutamate 101 in subunit II of cytochrome c oxidase from
Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry. 2003; 42: 1711-7.
6. Gasman S, Kalaidzidis Y, Zerial M. RhoD regulates endosome dynamics
via diaphanous-related formin and Src tyrosine kinase. Nat Cell Biol. 2003;
5: 195-204.
7. Borisov, V.B., Forte, E., Konstantinov, A.A., Poole, R.K., Sarti, P.,
Giuffre, A. Interaction of the bacterial terminal oxidase cytochrome bd with
nitric oxide. FEBS Lett., 2004, 576:201-204.
8. Kirichenko, AV, Pfitzner, U, Ludwig, B, Soares, CM, Vygodina, TV, Konstantinov,
AA Cytochrome c Oxidase as a Calcium Binding Protein. Studies on the Role
of a Conserved Aspartate in Helices XI-XII Cytoplasmic Loop in Cation Binding.
Biochemistry. 2005,44:12391-12401.
9. Belevich, I., Borisov, V.B., Konstantinov, A.A., Verkhovsky, M.I. Oxygenated
complex of cytochrome bd from Escherichia coli: stability and photolability.
FEBS Lett. 2005, 579:4567-70.
10. Fernandes, A.S., Konstantinov, A.A., Teixeira, M., Pereira, M.M.Quinone
reduction by Rhodothermus marinus succinate:menaquinone oxidoreductase is
not stimulated by the membrane potential. Biochem Biophys Res Commun. 2005,330:565-70.
11. Belevich, I, Borisov, VB, Zhang, J, Yang, K, Konstantinov, AA, Gennis,
RB, Verkhovsky, MI.
Time-resolved electrometric and optical studies on cytochrome bd suggest
a mechanism of electron-proton coupling in the di-heme active site. Proc
Natl Acad Sci U S A. 2005,102:3657-62.
12. Knorre, D., Smirnova, E., Severin, F. Biochemistry (Mosc). 2005 Feb;
70(2):264-6. Natural conditions inducing programmed cell death in yeast Sacharomyces
cerevisiae
13. Siletsky, S.A., Pawate, A.S., Weiss, K., Gennis, R.B., Konstantinov,
A.A. Transmembrane charge separation during the ferryl-oxo -> oxidized
transition in a nonpumping mutant of cytochrome c oxidase. J. Biol. Chem.
2004, 279:52558-65.