Отдел организован в 1965 году акад. А.Н. Белозерским. С 1967 г. по 1997 г. заведующим отделом был чл.-корр. РАН, проф. Б.Ф. Поглазов (1930-2001). С 1997 г. по настоящее время отдел возглавляет чл.-корр. РАН, акад. РАМН, проф. В.А. Ткачук.

В структуру отдела входят лаборатория структуры и функции цитоскелета (зав. – акад. А.С. Спирин), лаборатория биохимии двигательных систем (зав. – дбн А.Л. Метлина), лаборатория белков растений (зав. – дбн. М.А. Белозерский), научные группы механизмов старения организмов (кбн С.Э. Мансурова), физиологии клетки (кбн И.М. Бужурина), микробиологическая группа (кбн Л.П. Родикова). Основные сотрудники отдела: дбн Я.Е. Дунаевский, дбн Д.И. Левицкий, дбн Е.С. Надеждина, кбн А.В. Бураков, кбн Л.А. Зиновкина, кбн П.А. Иванов, кбн О.П. Николаева, кбн Т.М. Новикова, кбн Е.Н. Элпидина; И.Ф. Бухова, Н.К. Метелкина, О.Б. Соловьянова.

Отдел ведет научные исследования по следующим основным направлениям. Изучение молекулярных основ явлений биологической подвижности в сравнительно-эволюционном аспекте (исследование структуры и свойств белков двигательных систем – миозин, актин, тропомиозин, флагеллин; исследование структуры, белкового состава и функций цитоскелетных структур клеток позвоночных животных). Исследование взаимодействия растений с патогенами и насекомыми. Изучение механизмов старения организмов на модельных системах. Изучение клеточных механизмов формирования ответа клеток на внешние воздействия.

Участие в выполнении научно-исследовательских проектов (программ) и грантовая поддержка. Госпрограмма "Выяснение молекулярных основ явлений биологической подвижности в сравнительно-эволюционном аспекте"; Федеральная программа поддержки ведущих научных школ РФ "Изучение молекулярных механизмов явлений биологической подвижности"; "Studies on the thermal unfolding of actin-bound tropomyosin as a new approach for elucidating of regulatory functions of tropomyosin" (Wellcome Trust). Гранты: ряд грантов РФФИ, в том числе Россия-Италия, Россия-Беларусь, РФФИ-БФФИ, Федеральной программы «Ведущие научные школы», Международного научного фонда Сороса, CRDF, Wellcome Trust, Fogarty International Research, НАТО.

Основные научные достижения отдела. Внесен фундаментальный вклад в изучение молекулярной организации Т-четных бактериофагов [Poglazov BF, Mesanginov VV. Crystallization of the proteins of the head of bacteriophage T2 in vitro. Virology, 1967; 31: 449-52; Poglazov BF, Nikolskaya TI. Self-assembly of the protein of phage T2 tail core. J Mol Biol. 1969; 43: 231-3; Poglazov BF. Morphohenesis of T-even bacteriophages. N.Y., Karger Press, 1973] и молекулярного строения и сборки систем биологической подвижности [Poglazov BF. Structure and function of contractile proteins. Acad. Press, USA, 1966; Поглазов БФ. Сборка биологических структур. "Наука", 1970; Поглазов БФ, Левицкий ДИ. Миозин и биологическая подвижность, "Наука", 1982]. Впервые в России начата работа по изучению структуры бактериального жгутика как двигательной органеллы прокариот. Предложена экспериментальная модель, позволяющая продемонстрировать механизм сборки нитей бактериальных жгутиков [Novikov VV, Metlina AL, Poglazov BF. A study on the of polymerisation of Bacillus brevis flagellum. Biochem Mol Biol Intern. 1994; 33: 723-8]. Впервые обнаружены актиноподобные свойства флагеллина бактериальных жгутиков в составе их нитей [Novikova NA, Levitsky DI, Metlina AL, Poglazov BF. Interaction of bacterial flagellum filaments with skeletal muscle myosin. IUBMB Life. 2000; 50: 385-90] Впервые продемонстрировано различие во внутриклеточном крепления жгутиков бактерий и архей как органелл подвижности двух представителей прокариотических организмов [Бакеева и др. Ультраструктура двигательного аппарата Halobacterium salinarium. Докл РАН. 1992; 326: 914-5]. Разработан методический подход для регистрации структурных перестроек мышечных белков (головки миозина, актин, тропомиозин) в процессе их функционирования. Установлено, что в процессе АТФазной реакции головки миозина подвергаются глобальным структурным перестройкам, сопровождаемым значительными изменениями в доменной структуре белка. Обнаружены значительные конформационные изменения головок миозина и тропомиозина, вызываемые взаимодействием этих белков с актиновыми филаментами [Ponomarev et al. Charge changes in loop 2 affect the thermal unfolding of the myosin motor domain bound to F-actin. Biochemistry 2000; 39: 4527-32; Kaspieva et al. Changes in the thermal unfolding of p-phenylenedimaleimide-modified myosin subfragment 1 induced by its “weak” binding to F-actin. FEBS Lett. 2001; 489: 144-8; Nikolaeva OP, Orlov VN, Bobkov AA, Levitsky DI. Differential scanning calorimetric study of myosin subfragment 1 with tryptic cleavage at the N-terminal region of the heavy chain. Eur J Biochem. 2002; 269: 5678-88]. Впервые продемонстрирована АТФазная активность кинезина и ее стимуляция микротрубочками. Изучена четвертичная структура кинезина и доменная организация его молекулы. Идентифицирована легкая цепь белка МАР1 – важнейшая часть его молекулы [Kuznetsov SA, Gelfand VI. Bovine brain kinesin is a microtubule-activated ATPase. Proc Natl Acad Sci USA. 1986; 83: 8530-4; Kuznetsov et al. Identification of a 34 kD polypeptide as a light chain of microtubule-associated protein-1 (MAP-1) and its localization to the microtubule-binding region of the molecule. J Cell Biol. 1986; 102: 1060-6; Kuznetsov et al. The quaternary structure of bovine brain kinesin. EMBO J. 1989; 7: 353-6]. Идентифицирована новая протеинкиназа животных клеток LOSK и показано ее участие в формировании радиальной системы микротрубочек. Показано участие микротрубочек в формировании в клетках стресс-гранул, включающих в себя компоненты комплекса инициации трансляции. Продемонстрирована роль актомиозина и диненина в позиционировании центросомы в животных клетках [Zinovkina LA, Poltaraus AB, Solovyanova OB, Nadezhdina ES. Chinese hamster protein homologous to human putative protein kinase KIAA0204 is associated with nuclei, microtubules and centrosomes in CHO-K1 cells. FEBS Lett. 1997; 414: 135-9; Потехина ЕС, Зиновкина ЛА, Надеждина ЕС. Ферментативная активность протеинкиназы LOSK: возможная роль регулятора структурного домена. Биохимия. 2003; 68: 188-95; Burakov A, Nadezhdina E, Slechenko B, Rodionov V. Centrosome positioning in interphase cells. J Cell Biol. 2003; 162: 963-9]. Изучен механизм мобилизации запасных белков в семенах высших растений (гречиха, пшеница, рожь) и предложена схема протекания этого процесса при прорастании семян [Belozersky MA, Dunaevsky YE, Voskoboynikova NE. Isolation and properties of a metalloproteinase from buckwheat seeds. Biochem J. 1990; 272: 677-82; Elpidina EN, Voskoboynikova NE, Belozersky MA, Dunaevsky YE. Localization of a metalloproteinase and its inhibitor in the protein bodies of buckwheat seeds. Planta. 1991; 185: 46-52; Dunaevsky YE, Belozersky MA. In vitro reconstitution of the proteolytic system responsible for hydrolysis of the 13S globulin in buckwheat seeds. FEBS Lett. 1993; 324: 216-8]. Получены и охарактеризованы 7 ингибиторов протеаз из семян гречихи. С целью повышения устойчивости растений к патогенам осуществлена трансформация растений табака и хрена геном этого ингибитора. Изучено взаимодействие секретируемых протеолитических ферментов мицелиальных грибов с растительными ингибиторами протеаз. Показано, что грибы-фитопатогены секретируют трипсин-подобные протеиназы, а грибы-сапротрофы – субтилизин-подобные ферменты [Belozersky MA, Dunaevsky YE, Musolyamov AK, Egorov TA. Complete amino acid sequence of the protease inhibitor from buckwheat seeds. FEBS Lett. 1995; 371: 264-6; Dunaevsky YE, Gruban TN, Beliakova GA, Belozersky MA. Comparative study of proteases of pathogenic and saprophytic filamentous fungi. Plant Protection Science. 2002; 38: 61-3]. С целью повышения устойчивости растений к насекомым-вредителям исследован спектр пищеварительных протеиназ распространненого вредителя большого мучного хрущака [Elpidina et al. Compartmentalization of proteinases and amylases in Nauphoeta cinerea midgut. Arch Insect Biochem hysiol. 2001; 8: 206-16; Elpidina et al. Proteinase inhibitors in Nauphoeta cinerea midgut. Arch Insect Biochem Physiol. 2001; 48: 217-22].

Научные достижения отдела отмечены премиями АН СССР совместно с Польской Академией Наук (Д.И. Левицкий) и Минвуза (М.А. Белозерский, Я.Е. Дунаевский).

Основные научные публикации отдела:
1.    Poglazov BF. Structure and functions of contractive proteins. N.Y.: Acad. Press, 1966.
2.    Poglazov BF, Mesanginov VV. Crystallization of the proteins of the head of bacteriophage T2 in vitro. Virology. 1967; 31: 449-52.
3.    Поглазов БФ, Левицкий ДИ. Миозин и биологическая подвижность. М.: Наука. 1972.
4.    Poglazov BF. Morphohenesis of T-even bacteriophages. NY, Karger Press, 1973.
5.    Venjaminov SYu, Rodikova LP, Metlina AL, Poglazov BF. Secondary structure change of bacteriophage T4 sheath protein during sheath contraction. J Mol Biol. 1975; 98: 657-64.
6.    Kulaev IS, Mansurova SE, Burlakova EB, Dukhovich VF. Why ATP instead of pyrophosphate? Interrelationship between ATP and pyrophosphate production during evolution and in contemporary organisms. Bio Systems. 1980; 12: 177-80.
7.    Новиков ВВ, Метлина АЛ, Поглазов БФ. Способ полимеризации флагеллина. Авторское свидетельство № 3008188/13 от 17.10.1980.
8.    Rodionov VI, Nadezhdina ES, Leonova EV, Vaisberg EA, Kuznetsov SA, Gelfand VI. Identification of a 100 kD protein associated with microtubules, intermediate filaments and coated vesicles in cultured cells. Exp Cell Res. 1985; 159: 377-87.
9.    Kuznetsov SA, Gelfand VI. Bovine brain kinesin is a microtubule-activated ATPase. Proc Natl Acad Sci USA. 1986; 83: 8530-34.
10.    Kulaev IS, Mansurova SE, Shakhov YuA. Isolation and reconstitution of mambrane – bound pyrophosphatase from beef heart mitochondria. Methods in Enzymol. 1986; 126: 447-54.
11.    Dunaevsky YE, Belozersky MA. Proteolysis of the main storage protein of buckwheat seeds at the early stage of germination. Physiol Plant. 1989; 75: 424-8.
12.    Dunaevsky YE, Belozersky MA. The role of cysteine proteinase and carboxypeptidase in the breakdown of storage proteins in buckwheat seeds. Planta. 1989; 179: 316-22.
13.    Mansurova SE. Inorganic pyrophpsphate in mitochondrial metabolism. Biochim Biophys Acta. 1989; 977: 237-47.
14.    Rodionov VI, Gyoeva FK, Gelfand VI. Kinesin is responsible for centrifugal movement of pigment granules in melanophores. Proc Natl Acad Sci USA. 1991; 88: 4956-960.
15.    Elpidina EN, Voskoboynikova NE, Belozersky MA, Dunaevsky YE. Localization of a metalloproteinase and its inhibitor in the protein bodies of buckwheat seeds. Planta. 1991; 185: 46-2.
16.    Бакеева ЛЕ, Метлина АЛ, Новикова ТМ, Сперанский ВВ. Ультраструктура двигательного аппарата Halobacterium salinarium. Докл РАН. 1992; 326: 914-15.
17.    Dunaevsky YE, Belozersky MA. In vitro reconstitution of the proteolytic system responsible for hydrolysis of the 13S globulin in buckwheat seeds. FEBS Lett. 1993; 324: 216-8.
18.    Novikov VV, Metlina AL, Poglazov BF. A study on the of polymerisation of Bacillus brevis flagellum. Biochem Mol Biol Int. 1994; 33: 723-28.
19.    Bobkov AA, Levitsky DI. Differential scanning calorimetric study of the complexes of myosin subfragment 1 with nucleoside diphosphates and vanadate or beryllium fluoride. Biochemistry. 1995; 34: 9708-13.
20.    Belozersky MA, Dunaevsky YE, Musolyamov AX, Egorov TA. Complete amino acid sequence of the protease inhibitor from buckwheat seeds. FEBS Lett. 1995; 371: 264-66.
21.    Zinovkina LA, Poltaraus AB, Solovyanova OB, Nadezhdina ES. Chinese hamster protein homologous to human putative protein kinase KIAA0204 is associated with nuclei, microtubules and centrosomes in CHO-K1 cells. FEBS Lett. 1997; 414: 135-39.
22.    Levitsky DI, Ponomarev MA, Geeves MA, Shnyrov VL, Manstein DJ. Differential scanning calorimetric study of the thermal unfolding of the motor domain fragments of Dictyostelium discoideum myosin II. Europ J Biochem. 1998; 251: 275-80.
23.    Novikova NA, Levitsky DI, Metlina AL, Poglazov BF. Interaction of bacterial flagellum filaments with skeletal muscle myosin. IUBMB Life. 2000; 50: 385-90.
24.    Levitsky DI, Rostkova EV, Orlov VN, Nikolaeva OP, Moiseeva LN, Teplova MV, Gusev NB. Complexes of smooth muscle tropomyosin with F-actin studied by differential scanning calorimetry. Eur J Biochem. 2000; 267: 1869-77.

Основные публикации за последние 3 года:
1.    Метлина АЛ. Жгутики прокариот как система биологической подвижности. Успехи биол. химии. 2001; 41: 229-82.
2.    Muntz K, Belozersky MA, Dunaevsky YE, Schlereth A, Tiedemann J. Stored proteinases and the initiation of storage protein mobilization in seeds during germination and seedling growth. J Exp Botany. 2001; 52: 1741-52.
3.    Надеждина ЕС, Зиновкина ЛА, Файс Д, Ченцов ЮС. Сперматозоиды вьюна Misgurnus fossilis как объект для идентификации новых белков центросом. Онтогенез. 2001; 32: 45-50.
4.    Rodionov V, Nadezhdina E, Peloquin J, Borisy G. Digital fluorescence microscopy of cell cytoplasts with and without the centrosome. Methods Cell Biol. 2001; 67: 43-51.
5.    Шанина НА, Иванов ПА, Чудинова ЕМ, Северин ФФ, Надеждина ЕС. Фактор инициации трансляции eIF3 способен связываться с микротрубочками в клетках млекопитающих. Молек биол. 2001; 35: 638-46.
6.    Kaspieva OV, Nikolaeva OP, Orlov VN, Ponomarev MA, Levitsky DI. Changes in the thermal unfolding of p-phenylenedimaleimide-modified myosin subfragment 1 induced by its “weak” binding to F-actin. FEBS Lett. 2001; 489: 144-8.
7.    Dunaevsky YE, Gruban TN, Beliakova GA, Belozersky MA. Comparative study of proteases of pathogenic and saprophytic filamentous fungi. Plant Protection Science. 2002; 38: 61-3.
8.    Потехина ЕС, Зиновкина ЛА, Надеждина ЕС. Ферментативная активность протеинкиназы LOSK: возможная роль регулятора структурного домена. Биохимия. 2003; 68: 188-95.
9.    Nikolaeva OP, Orlov VN, Bobkov AA, Levitsky DI. Differential scanning calorimetric study of myosin subfragment 1 with tryptic cleavage at the N-terminal region of the heavy chain. Eur J Biochem. 2002; 269: 5678-88.
10.    Tsiavaliaris G, Fujita-Becker S, Batra R, Levitsky DI, Kull FJ, Geeves MA, Manstein DJ. Mutations in the relay loop region result in dominant-negative inhibition of myosin II function in Dictyostelium. EMBO Rep. 2002; 3: 1099-105.
11.    Zubov EO, Levitsky DI. Tight coupling between the motor domain and the regulatory domain of the myosin head complexed with ADP and phospahate analogues. J Muscle Res Cell Motil. 2002; 23: 15.
12.    Kremneva EV, Nikolaeva OP, Gusev NB, Levitsky DI. Effects of troponin on the thermal unfolding of actin-bound tropomyosin. J Muscle Res Cell Motil. 2002; 23: 23.
13.    Nikolaeva OP, Dedova IV, Mikhailova VV, Levitsky DI. Effects of cofilin on the thermal unfolding of actin. J Muscle Res Cell Motil. 2002; 23: 24-5.
14.    Burakov A, Nadezhdina E, Slechenko B, Rodionov V. Centrosome positioning in interphase cells. J Cell Biol. 2003; 162: 963-9.
15.    Ivanov PA, Chudinova EM, Nadezhdina ES. RNP stress-granule formation is inhibited by microtubule disruption. Cell Biol Int. 2003; 27: 207-8.
16.    Markova OV, Evstafieva AG, Mansurova SE, Moussine SS, Palamarchuk LA, Pereverzev MO, Vartapetian AB, Skulachev VP. Cytochrome c is transformed from anti- to pro-oxidant when interacting with truncated oncoprotein prothymosin α. Biochim Biophys Acta. 2003; 1557: 109-17.
17.    Tsybina T, Dunaevsky Y, Musolyamov A, Egorov T, Larionova N, Popykina N, Belozersky M. New protease inhibitors from buckwheat seeds: properties, partial amino acid sequences and possible biological role. Biol Chem. 2004; 385: 429-34.

Другие сведения об отделе. Отдел организован акад. А.Н. Белозерским на базе нескольких научных групп, работавших на кафедре биохимии растений биолого-почвенного факульета МГУ. В дальнейшем часть групп получила статус лабораторий в рамках отдела, и в настоящее время его тематика включает несколько самостоятельных научных направлений. С 1967 г. по 1997 г. отдел возглавлял выдающийся биохимик, один из основателей российской научной школы по изучению биологической подвижности, чл.-корр. РАН, проф. Борис Федорович Поглазов (1930-2001). Фундаментальные работы Б.Ф. Поглазова, посвященные изучению биологической подвижности и механизмов сборки элементарных надмолекулярных биологических структур, получили мировую известность.